变色龙般的蛋白质有助于形成长期记忆

chameleonlike蛋白在神经元可以改变主意,并且在这个过程中改变我们的大脑。

科学家莱斯大学和德克萨斯大学休斯顿健康科学中心(UTHealth)发现了新的线索蛋白质CPEB3作为他们追求的一部分的机制,允许人类长期记忆。

水稻的研究理论生物物理学家彼得Wolynes和尼尔Waxham UTHealth麦戈文医学院神经生物学家之间提供了洞察一个积极的反馈回路形成的肌动蛋白骨干树突棘的形状和灵活性在CPEB3 actin-binding域,功能性朊病毒RNA结合也形式长期存在的总量可能确实储存的回忆的东西。

蛋白质折叠模型由Wolynes教授和他的团队在赖斯理论生物物理学中心(联合体)和实验为CPEB3 UTHealth出现未知的结构细节,以及它如何与肌动蛋白结合,是发表在《美国国家科学院学报》上。

赖斯大学的研究人员建模结合肌动蛋白的结构和相关的蛋白质,他们相信负责长期记忆的形成。在这里,拉链的β-发夹形式序列是一个潜在的核心分子内β折叠的形成。预测构成的复杂的结构和三PRD + ABD构造如上所示,三个PDB + ABD结构所示彩虹的颜色,从蓝色到红色,从n端C终端。前4负的表面残留的肌动蛋白单体以红色标注的表面两个积极的用蓝色拉链序列是彩色的。(来源:理论生物物理学中心/莱斯大学)。

在这个过程中,他们还研究了所发挥的关键作用的蛋白质称为相扑,高度的监管机构和其他蛋白质的分离细胞来修改他们的功能。研究人员怀疑它有助于调节和CPEB3 chameleonlike如何结束时(n端和糖)绑定到相扑或灵活,丝状肌动蛋白(f -肌动蛋白)在树突棘峰值。

相扑CPEB3时可溶性蛋白质,也埋葬他们actin-binding网站。但在突触活动期间,他们可以“deSUMOylated”和可用疏水结合绑定口袋以及f -肌动蛋白细丝。

模型表明,当肌动蛋白所吸引,CPEB3过渡的卷曲螺旋螺旋成β折叠结构,“拉链”成一个发夹配置,使它与其他CPEB3蛋白质聚合。

在聚合,CPEB3似乎翻译目标信使rna,其中包括肌动蛋白mRNA,加强突触连接必要的记忆,完成正循环。

“这是一个雄心勃勃的项目比actin-CaM激酶的研究中,我们还模拟一个真正巨大的肌动蛋白系统一个非常巨大的蛋白质,“Wolynes说。一年前发表的研究中,CTBP蛋白质研究人员建模一个中央(CaMKII)平行的肌动蛋白丝在一起,一个国家可以在实验室电子显微镜Waxham的可视化。

现在研究人员定义的结构细节,允许CPEB3绑定到肌动蛋白或相扑,但不能两者兼得。“本文的主要方面之一是调和这两个截然不同的部分的故事,”他说。“我们认为CPEB终端chameleonlike因为他们让分子选择是否会与相扑或肌动蛋白交互。

“我们并不是故事的结局,“Wolynes说。“但最新的研究结果使我们在一个合理的地方说更多关于机制。”

参考:河口et al。(2020)。Arp2/3复杂的作用在塑造支肌动球蛋白的动力学和结构网络。美国国家科学院院刊》上。https://doi.org/10.1073/pnas.1922494117。

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